AOD-9604

AOD-9604 ist ein synthetisches Peptidfragment, das sich vom C-terminalen Abschnitt des humanen Wachstumshormons ableitet. Diese Seite fasst Struktur, analytische Identifizierung und Dokumentationsaspekte zusammen.

Was ist AOD-9604?

AOD-9604 (Anti-Obesity Drug 9604) entspricht dem hGH-Abschnitt 177-191 mit einem zusätzlichen N-terminalen Tyrosinrest. Die mittlere Molekülmasse liegt bei etwa 1.815 Da. Das Fragment enthält zwei Cysteinreste, die eine intramolekulare Disulfidbrücke ausbilden; diese Ringstruktur ist ein wesentliches Identitätsmerkmal.

Abzugrenzen ist AOD-9604 vom nicht modifizierten Fragment hGH 176-191, das im Katalog als eigenständiges Produkt geführt wird. Beide Verbindungen unterscheiden sich in Sequenzgrenzen und Molekülmasse und sind damit massenspektrometrisch trennbar, tragen in der Praxis aber häufig ähnliche Bezeichnungen. Eine Zuordnung allein über den Handelsnamen ist deshalb nicht belastbar.

Forschungskontext

Die Verbindung wird seit den 1990er- und 2000er-Jahren in der Stoffwechselliteratur beschrieben. Für analytische Fragestellungen ist vor allem relevant, dass disulfidverbrückte Peptide in reduzierter und oxidierter Form vorliegen können und dass sich beide Formen in Retentionsverhalten und Masse unterscheiden. Publikationen und Chargen sind ohne dokumentierte Charakterisierung nicht ohne Weiteres vergleichbar.

Analytische Identifizierung

Die übliche Charakterisierung kombiniert zwei orthogonale Verfahren:

  • RP-HPLC auf einer C18-Phase mit Wasser/Acetonitril-Gradient, detektiert bei 214 bis 220 nm. Der N-terminale Tyrosinrest sowie ein Phenylalaninrest erlauben ergänzend eine Detektion im Bereich um 275 nm.
  • LC-MS beziehungsweise ESI-MS zur Bestätigung der Molekülmasse. Bei einer mittleren Masse um 1.815 Da treten im positiven Elektrospray-Modus typischerweise das zweifach geladene Ion bei etwa m/z 908 und das einfach geladene Ion bei etwa m/z 1.816 auf.

Substanzspezifisch ist die Disulfidbrücke: Die geschlossene Form ist gegenüber der offenen, reduzierten Form um etwa 2 Da leichter. Ein Nebensignal mit plus 2 Da weist daher auf nicht geschlossene Cysteine hin, ein Signal bei etwa der doppelten Masse auf ein intermolekular verknüpftes Dimer. Beide Befunde sind aus einem reinen HPLC-Flächenprozentwert nicht ableitbar und erfordern eine massenspektrometrische Ergänzung.

Reinheit und analytische Interpretation

Eine HPLC-Reinheitsangabe beschreibt den Flächenanteil des Hauptpeaks am detektierten Gesamtsignal unter definierten Bedingungen. Sie beschreibt nicht den Peptidgehalt und erfasst keine Bestandteile, die unter den gewählten Bedingungen nicht detektiert werden. Bei cysteinhaltigen Fragmenten kommt hinzu, dass Dimere und fehlverknüpfte Formen zwar als eigene Peaks erscheinen können, ohne Massenzuordnung aber nicht als solche erkennbar sind. Ohne Chromatogramm, Gradientenbedingungen und Detektionswellenlänge ist ein Prozentwert analytisch nicht überprüfbar.

Dokumentation und Chargenrückverfolgbarkeit

Analytische Dokumentation ist nur dann aussagekräftig, wenn sie einer konkreten Charge zugeordnet ist und die Messbedingungen offenlegt. Bei disulfidverbrückten Peptiden gehört dazu die Angabe, ob die Messung die geschlossene Form bestätigt.

Lagerung und Stabilität

Lyophilisierte Peptide sind im trockenen, lichtgeschützten Zustand deutlich stabiler als in Lösung. Cysteinhaltige Sequenzen sind in Lösung zusätzlich anfällig für Disulfidaustausch. Für Laborbestände sind Lagerung bei minus 20 Grad Celsius, Schutz vor Feuchtigkeit und Licht sowie das Vermeiden wiederholter Frier-Tau-Zyklen übliche Praxis.

Weiterführende Research-Ressourcen

Zugehörige Katalogprodukte

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