Sermorelin

Sermorelin ist ein synthetisches Peptid aus 29 Aminosäuren, das dem N-terminalen Abschnitt des humanen Growth Hormone Releasing Hormone (GHRH) entspricht. Diese Seite fasst Struktur, analytische Identifizierung und Dokumentationsaspekte zusammen.

Was ist Sermorelin?

Sermorelin entspricht GHRH(1-29) mit amidiertem C-Terminus und wird in der Fachliteratur auch als GRF(1-29)-Amid geführt. Die Sequenz lautet Tyr-Ala-Asp-Ala-Ile-Phe-Thr-Asn-Ser-Tyr-Arg-Lys-Val-Leu-Gly-Gln-Leu-Ser-Ala-Arg-Lys-Leu-Leu-Gln-Asp-Ile-Met-Ser-Arg-NH2. Die mittlere Molekülmasse liegt bei etwa 3.358 Da. Im Handel liegt die Verbindung üblicherweise als lyophilisiertes Pulver in Acetat-Salzform vor; die Salzform beeinflusst Einwaage und Berechnung des Peptidgehalts.

Strukturell bildet Sermorelin den Ausgangspunkt mehrerer weiterentwickelter Analoga. CJC-1295 beruht auf derselben 1-29-Sequenz, unterscheidet sich jedoch durch mehrere Aminosäureaustausche und optional durch einen DAC-Linker. Analytisch bedeutet das: Die Substanzbezeichnung allein trennt diese Verbindungen nicht, sondern erst Molekülmasse und Retentionsverhalten.

Forschungskontext

Die Verbindung wird seit den 1980er-Jahren in der endokrinologischen Literatur beschrieben und war zeitweise als Arzneimittel zugelassen; die Vermarktung wurde später eingestellt. Für analytische Fragestellungen ist relevant, dass sich beschriebene Präparate in Salzform, Reinheit und Herstellungsroute unterscheiden können. Eine Vergleichbarkeit zwischen Chargen oder Publikationen setzt eine dokumentierte analytische Charakterisierung voraus.

Analytische Identifizierung

Die übliche Charakterisierung kombiniert zwei orthogonale Verfahren:

  • RP-HPLC auf einer C18-Phase mit Wasser/Acetonitril-Gradient und geringem Trifluoressigsäure-Anteil. Die Detektion im niedrigen UV-Bereich bei 214 bis 220 nm erfasst die Peptidbindung und damit auch Nebenkomponenten ohne Chromophor.
  • LC-MS beziehungsweise ESI-MS zur Bestätigung der Molekülmasse. Bei einer mittleren Masse um 3.358 Da treten im positiven Elektrospray-Modus typischerweise das dreifach geladene Ion bei etwa m/z 1.120 und das vierfach geladene Ion bei etwa m/z 840 auf.

Sermorelin enthält zwei Tyrosin- und einen Phenylalaninrest, sodass eine ergänzende Detektion im Bereich um 275 bis 280 nm möglich ist. Für das Verunreinigungsprofil bleibt die Auswertung im niedrigen UV-Bereich maßgeblich, weil dort auch Nebenkomponenten ohne aromatische Reste sichtbar werden. Der Methioninrest an Position 27 ist oxidationsempfindlich; ein Nebenpeak mit plus 16 Da deutet auf Methioninsulfoxid hin. Die C-terminale Amidierung unterscheidet sich von der freien Säureform um etwa 1 Da und setzt damit eine ausreichende Massenauflösung voraus.

Reinheit und analytische Interpretation

Eine HPLC-Reinheitsangabe beschreibt den Flächenanteil des Hauptpeaks am detektierten Gesamtsignal unter definierten Bedingungen. Sie beschreibt nicht den Peptidgehalt der Probe und erfasst keine Bestandteile, die unter den gewählten Bedingungen nicht detektiert werden, etwa Restsalze oder Restlösungsmittel. Nebenpeaks entstehen bei Peptiden dieser Länge vor allem durch Deletionssequenzen, unvollständig abgespaltene Schutzgruppen sowie Oxidations- und Deamidierungsprodukte. Ohne Chromatogramm, Gradientenbedingungen und Detektionswellenlänge ist ein Prozentwert analytisch nicht überprüfbar.

Dokumentation und Chargenrückverfolgbarkeit

Analytische Dokumentation ist nur dann aussagekräftig, wenn sie einer konkreten Charge zugeordnet ist und die Messbedingungen offenlegt. Ein Dokument ohne Chargenbezug, ohne Methodenbeschreibung und ohne Rohdaten lässt sich keiner Probe zuordnen.

Lagerung und Stabilität

Lyophilisierte Peptide sind im trockenen, lichtgeschützten Zustand deutlich stabiler als in Lösung. Für Laborbestände sind Lagerung bei minus 20 Grad Celsius, Schutz vor Feuchtigkeit und Licht sowie das Vermeiden wiederholter Frier-Tau-Zyklen übliche Praxis. Bei methioninhaltigen Sequenzen ist zusätzlich der Kontakt mit Luftsauerstoff zu begrenzen.

Weiterführende Research-Ressourcen

Zugehörige Katalogprodukte

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