{"id":529,"date":"2026-09-07T00:08:03","date_gmt":"2026-09-07T00:08:03","guid":{"rendered":"https:\/\/premiumpeptide.shop\/research\/compounds\/ghrp-2\/"},"modified":"2026-09-07T00:08:03","modified_gmt":"2026-09-07T00:08:03","slug":"ghrp-2","status":"publish","type":"page","link":"https:\/\/premiumpeptide.shop\/en\/research\/compounds\/ghrp-2\/","title":{"rendered":"GHRP-2"},"content":{"rendered":"<p>GHRP-2 ist ein synthetisches Hexapeptid aus der Gruppe der Growth Hormone Releasing Peptides. Diese Seite fasst Struktur, analytische Identifizierung und Dokumentationsaspekte zusammen.<\/p>\n<h2>Was ist GHRP-2?<\/h2>\n<p>GHRP-2 (Growth Hormone Releasing Peptide-2, in der Literatur auch Pralmorelin oder KP-102) besteht aus sechs Bausteinen mit der Sequenz D-Ala-D-2-Nal-Ala-Trp-D-Phe-Lys-NH2. Die mittlere Molek\u00fclmasse liegt bei etwa 818 Da. Die Verbindung enth\u00e4lt drei nicht proteinogene beziehungsweise D-konfigurierte Bausteine sowie mit 2-Naphthylalanin einen unnat\u00fcrlichen aromatischen Rest, und der C-Terminus ist amidiert. Im Handel liegt sie \u00fcblicherweise als lyophilisiertes Acetat-Salz vor.<\/p>\n<p>Anders als GHRH-Analoga wie <a href=\"https:\/\/premiumpeptide.shop\/en\/research\/compounds\/sermorelin\/\">Sermorelin<\/a> geh\u00f6rt GHRP-2 strukturell zu den kurzen synthetischen Sekretagoga, zu denen auch <a href=\"https:\/\/premiumpeptide.shop\/en\/research\/compounds\/ipamorelin\/\">Ipamorelin<\/a> z\u00e4hlt. Die Verbindungen sind chemisch klar verschieden und \u00fcber Masse und Retentionszeit eindeutig zu unterscheiden.<\/p>\n<h2>Research context<\/h2>\n<p>GHRP-2 wird seit den 1990er-Jahren in der endokrinologischen Literatur beschrieben und dort auch als Referenzsubstanz f\u00fcr Rezeptorbindungsstudien eingesetzt. F\u00fcr analytische Fragestellungen ist vor allem relevant, dass sich Pr\u00e4parate in Salzform, Reinheit und Herstellungsroute unterscheiden k\u00f6nnen und dass die stereochemische Zusammensetzung ein eigenst\u00e4ndiges Qualit\u00e4tsmerkmal ist.<\/p>\n<h2>Analytical identification<\/h2>\n<p>The usual characterisation combines two orthogonal methods:<\/p>\n<ul>\n<li><strong>RP-HPLC<\/strong> auf einer C18-Phase mit Wasser\/Acetonitril-Gradient und geringem Trifluoressigs\u00e4ure-Anteil, detektiert bei 214 bis 220 nm. Durch den Tryptophan- und den Naphthylalaninrest ist zus\u00e4tzlich eine Detektion bei etwa 280 nm m\u00f6glich, die aromatische Nebenkomponenten selektiv sichtbar macht.<\/li>\n<li><strong>LC-MS or ESI-MS<\/strong> zur Best\u00e4tigung der Molek\u00fclmasse. Bei einer mittleren Masse um 818 Da dominiert im positiven Elektrospray-Modus das einfach geladene Ion bei etwa m\/z 819; das zweifach geladene Ion liegt bei etwa m\/z 410.<\/li>\n<\/ul>\n<p>Zentral ist eine methodische Einschr\u00e4nkung: D- und L-konfigurierte Aminos\u00e4uren besitzen dieselbe Masse. Eine falsch eingebaute L-Form an einer der D-Positionen ist massenspektrometrisch nicht erkennbar und im Standard-RP-HPLC-Lauf allenfalls als geringf\u00fcgig verschobener Peak sichtbar. Der Nachweis der Stereochemie erfordert daher gesonderte Verfahren, etwa chirale Chromatographie oder eine Aminos\u00e4ureanalyse nach Hydrolyse. Ein Reinheitswert aus einem achiralen Lauf trifft zu diesem Punkt keine Aussage.<\/p>\n<h2>Purity and analytical interpretation<\/h2>\n<p>Eine HPLC-Reinheitsangabe beschreibt den Fl\u00e4chenanteil des Hauptpeaks am detektierten Gesamtsignal unter definierten Bedingungen. Sie beschreibt nicht den Peptidgehalt und erfasst keine Bestandteile, die unter den gew\u00e4hlten Bedingungen nicht detektiert werden, etwa Restsalze oder Restl\u00f6sungsmittel. Bei kurzen Sequenzen sind unvollst\u00e4ndige Kupplungen, Restschutzgruppen und Tryptophan-Oxidationsprodukte die typischen Nebenkomponenten. Ohne Chromatogramm, Gradientenbedingungen und Detektionswellenl\u00e4nge ist ein Prozentwert analytisch nicht \u00fcberpr\u00fcfbar.<\/p>\n<h2>Documentation and batch traceability<\/h2>\n<p>Analytische Dokumentation ist nur dann aussagekr\u00e4ftig, wenn sie einer konkreten Charge zugeordnet ist und die Messbedingungen offenlegt. Ein Dokument ohne Chargenbezug, ohne Methodenbeschreibung und ohne Rohdaten l\u00e4sst sich keiner Probe zuordnen.<\/p>\n<h2>Storage and Stability<\/h2>\n<p>Lyophilisierte Peptide sind im trockenen, lichtgesch\u00fctzten Zustand deutlich stabiler als in L\u00f6sung. Tryptophanhaltige Sequenzen sind zus\u00e4tzlich lichtempfindlich. F\u00fcr Laborbest\u00e4nde sind Lagerung bei minus 20 Grad Celsius, Schutz vor Feuchtigkeit und Licht sowie das Vermeiden wiederholter Frier-Tau-Zyklen \u00fcbliche Praxis.<\/p>\n<h2>Further research resources<\/h2>\n<ul>\n<li><a href=\"https:\/\/premiumpeptide.shop\/en\/research\/hplc-peptide-analysis\/\">HPLC in peptide analysis<\/a><\/li>\n<li><a href=\"https:\/\/premiumpeptide.shop\/en\/research\/understanding-peptide-purity\/\">Understanding peptide purity<\/a><\/li>\n<li><a href=\"https:\/\/premiumpeptide.shop\/en\/research\/batch-testing\/\">Batch testing and traceability<\/a><\/li>\n<li><a href=\"https:\/\/premiumpeptide.shop\/en\/certificates\/\">Analysis and certificates<\/a><\/li>\n<\/ul>\n<h2>Associated catalogue products<\/h2>\n<ul>\n<li><a href=\"https:\/\/premiumpeptide.shop\/en\/shop\/ghrp-2\/\">GHRP-2<\/a><\/li>\n<\/ul>\n<p><em>This page serves exclusively as scientific and analytical information. It contains no dosage, application or treatment instructions. Products are not intended for use in humans or animals.<\/em><\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>GHRP-2 ist ein synthetisches Hexapeptid aus der Gruppe der Growth Hormone Releasing Peptides. Diese Seite fasst Struktur, analytische Identifizierung und Dokumentationsaspekte zusammen. Was ist GHRP-2? GHRP-2 (Growth Hormone Releasing Peptide-2, in der Literatur auch Pralmorelin oder KP-102) besteht aus sechs Bausteinen mit der Sequenz D-Ala-D-2-Nal-Ala-Trp-D-Phe-Lys-NH2. Die mittlere Molek\u00fclmasse liegt bei etwa 818 Da. 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