{"id":527,"date":"2026-09-07T00:06:52","date_gmt":"2026-09-07T00:06:52","guid":{"rendered":"https:\/\/premiumpeptide.shop\/research\/compounds\/sermorelin\/"},"modified":"2026-09-07T00:06:52","modified_gmt":"2026-09-07T00:06:52","slug":"sermorelin","status":"publish","type":"page","link":"https:\/\/premiumpeptide.shop\/en\/research\/compounds\/sermorelin\/","title":{"rendered":"Sermorelin"},"content":{"rendered":"<p>Sermorelin ist ein synthetisches Peptid aus 29 Aminos\u00e4uren, das dem N-terminalen Abschnitt des humanen Growth Hormone Releasing Hormone (GHRH) entspricht. Diese Seite fasst Struktur, analytische Identifizierung und Dokumentationsaspekte zusammen.<\/p>\n<h2>Was ist Sermorelin?<\/h2>\n<p>Sermorelin entspricht GHRH(1-29) mit amidiertem C-Terminus und wird in der Fachliteratur auch als GRF(1-29)-Amid gef\u00fchrt. Die Sequenz lautet Tyr-Ala-Asp-Ala-Ile-Phe-Thr-Asn-Ser-Tyr-Arg-Lys-Val-Leu-Gly-Gln-Leu-Ser-Ala-Arg-Lys-Leu-Leu-Gln-Asp-Ile-Met-Ser-Arg-NH2. Die mittlere Molek\u00fclmasse liegt bei etwa 3.358 Da. Im Handel liegt die Verbindung \u00fcblicherweise als lyophilisiertes Pulver in Acetat-Salzform vor; die Salzform beeinflusst Einwaage und Berechnung des Peptidgehalts.<\/p>\n<p>Strukturell bildet Sermorelin den Ausgangspunkt mehrerer weiterentwickelter Analoga. <a href=\"https:\/\/premiumpeptide.shop\/en\/research\/compounds\/cjc-1295\/\">CJC-1295<\/a> beruht auf derselben 1-29-Sequenz, unterscheidet sich jedoch durch mehrere Aminos\u00e4ureaustausche und optional durch einen DAC-Linker. Analytisch bedeutet das: Die Substanzbezeichnung allein trennt diese Verbindungen nicht, sondern erst Molek\u00fclmasse und Retentionsverhalten.<\/p>\n<h2>Research context<\/h2>\n<p>Die Verbindung wird seit den 1980er-Jahren in der endokrinologischen Literatur beschrieben und war zeitweise als Arzneimittel zugelassen; die Vermarktung wurde sp\u00e4ter eingestellt. F\u00fcr analytische Fragestellungen ist relevant, dass sich beschriebene Pr\u00e4parate in Salzform, Reinheit und Herstellungsroute unterscheiden k\u00f6nnen. Eine Vergleichbarkeit zwischen Chargen oder Publikationen setzt eine dokumentierte analytische Charakterisierung voraus.<\/p>\n<h2>Analytical identification<\/h2>\n<p>The usual characterisation combines two orthogonal methods:<\/p>\n<ul>\n<li><strong>RP-HPLC<\/strong> auf einer C18-Phase mit Wasser\/Acetonitril-Gradient und geringem Trifluoressigs\u00e4ure-Anteil. Die Detektion im niedrigen UV-Bereich bei 214 bis 220 nm erfasst die Peptidbindung und damit auch Nebenkomponenten ohne Chromophor.<\/li>\n<li><strong>LC-MS or ESI-MS<\/strong> zur Best\u00e4tigung der Molek\u00fclmasse. Bei einer mittleren Masse um 3.358 Da treten im positiven Elektrospray-Modus typischerweise das dreifach geladene Ion bei etwa m\/z 1.120 und das vierfach geladene Ion bei etwa m\/z 840 auf.<\/li>\n<\/ul>\n<p>Sermorelin enth\u00e4lt zwei Tyrosin- und einen Phenylalaninrest, sodass eine erg\u00e4nzende Detektion im Bereich um 275 bis 280 nm m\u00f6glich ist. F\u00fcr das Verunreinigungsprofil bleibt die Auswertung im niedrigen UV-Bereich ma\u00dfgeblich, weil dort auch Nebenkomponenten ohne aromatische Reste sichtbar werden. Der Methioninrest an Position 27 ist oxidationsempfindlich; ein Nebenpeak mit plus 16 Da deutet auf Methioninsulfoxid hin. Die C-terminale Amidierung unterscheidet sich von der freien S\u00e4ureform um etwa 1 Da und setzt damit eine ausreichende Massenaufl\u00f6sung voraus.<\/p>\n<h2>Purity and analytical interpretation<\/h2>\n<p>An HPLC purity figure describes the area proportion of the main peak in the total detected signal under defined conditions. It does not describe the peptide content of the sample and does not record constituents that are not detected under the chosen conditions, such as residual salts or residual solvents. With peptides of this length, minor peaks arise above all from deletion sequences, incompletely cleaved protecting groups as well as oxidation and deamidation products. Without a chromatogram, gradient conditions and detection wavelength a percentage value is not analytically verifiable.<\/p>\n<h2>Documentation and batch traceability<\/h2>\n<p>Analytische Dokumentation ist nur dann aussagekr\u00e4ftig, wenn sie einer konkreten Charge zugeordnet ist und die Messbedingungen offenlegt. Ein Dokument ohne Chargenbezug, ohne Methodenbeschreibung und ohne Rohdaten l\u00e4sst sich keiner Probe zuordnen.<\/p>\n<h2>Storage and Stability<\/h2>\n<p>Lyophilisierte Peptide sind im trockenen, lichtgesch\u00fctzten Zustand deutlich stabiler als in L\u00f6sung. F\u00fcr Laborbest\u00e4nde sind Lagerung bei minus 20 Grad Celsius, Schutz vor Feuchtigkeit und Licht sowie das Vermeiden wiederholter Frier-Tau-Zyklen \u00fcbliche Praxis. Bei methioninhaltigen Sequenzen ist zus\u00e4tzlich der Kontakt mit Luftsauerstoff zu begrenzen.<\/p>\n<h2>Further research resources<\/h2>\n<ul>\n<li><a href=\"https:\/\/premiumpeptide.shop\/en\/research\/hplc-peptide-analysis\/\">HPLC in peptide analysis<\/a><\/li>\n<li><a href=\"https:\/\/premiumpeptide.shop\/en\/research\/lc-ms-peptide-analysis\/\">LC-MS in peptide analysis<\/a><\/li>\n<li><a href=\"https:\/\/premiumpeptide.shop\/en\/research\/understanding-peptide-purity\/\">Understanding peptide purity<\/a><\/li>\n<li><a href=\"https:\/\/premiumpeptide.shop\/en\/certificates\/\">Analysis and certificates<\/a><\/li>\n<\/ul>\n<h2>Associated catalogue products<\/h2>\n<ul>\n<li><a href=\"https:\/\/premiumpeptide.shop\/en\/shop\/sermorelin\/\">Sermorelin<\/a><\/li>\n<\/ul>\n<p><em>This page serves exclusively as scientific and analytical information. It contains no dosage, application or treatment instructions. Products are not intended for use in humans or animals.<\/em><\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Sermorelin ist ein synthetisches Peptid aus 29 Aminos\u00e4uren, das dem N-terminalen Abschnitt des humanen Growth Hormone Releasing Hormone (GHRH) entspricht. Diese Seite fasst Struktur, analytische Identifizierung und Dokumentationsaspekte zusammen. Was ist Sermorelin? Sermorelin entspricht GHRH(1-29) mit amidiertem C-Terminus und wird in der Fachliteratur auch als GRF(1-29)-Amid gef\u00fchrt. Die Sequenz lautet Tyr-Ala-Asp-Ala-Ile-Phe-Thr-Asn-Ser-Tyr-Arg-Lys-Val-Leu-Gly-Gln-Leu-Ser-Ala-Arg-Lys-Leu-Leu-Gln-Asp-Ile-Met-Ser-Arg-NH2. 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